Las proteínas llevan a cabo reacciones bioquímicas complejas y deben poseer una estructura espacial tridimensional especial al realizar funciones microbianas . Después de la generación microbiana, las proteínas mismas también se someten a procesos fisiológicos complejos de manera impecable . en experimentos bioquímicos, a menudo es necesario realizar investigaciones de ciencias de proteínas de proteína {}}}} en los experimentos bioquímicos. El clorhidrato y la urea son los reactivos experimentales más utilizados en la desnaturalización de proteínas . Entonces, ¿cuáles son las diferencias entre los dos? ¿Cómo elegir en el experimento?
Due to the efficacy of external factors, the conformation of pure natural protein molecules undergoes abnormal changes, resulting in the loss of biological activity and abnormal changes in their physical and chemical properties. This type of situation is called protein denaturation. Transduction can involve the rupture of secondary bonds and disulfide bonds, but not the rupture of peptide bonds on la estructura primaria .
Guanidine hydrochloride and urea transgender proteins contain two systems: the first system is the preferential fusion of transgender proteins with guanidine hydrochloride and urea, producing nitric oxide synthase. When nitric oxide synthase is removed, it reflects a shift in equilibrium, accompanied by an increase in the concentration of the denaturing Agente . La proteína en condiciones naturales puras continúa cambiando en óxido nítrico sintasa, lo que finalmente conduce a una transgénero de proteína completa; El segundo sistema es el efecto de solubilización del clorhidrato de guanidina y la urea sobre los residuos de aminoácidos hidrofóbicos . Debido a la capacidad del clorhidrato de guanidina y la urea para formar enlaces covalentes, los enlaces covalentes del hidrocloruro de guanidina y la orea deben romperse en una concentración alta ({{{{{{{{{{{{{{{}}}}}}}} Como resultado, las soluciones ., el clorhidrato de guanidina y la urea se convierten en buenos solventes orgánicos para los residuos no polares, lo que provoca los residuos hidrofóbicos dentro de la estructura molecular de la proteína para flexionar y aumentar la solubilidad, lo que lleva a diferentes niveles de desnaturalización de proteínas .}
La diferencia entre los dos en la conversión de proteínas:
Concentration value: At indoor temperature, 3-2mol/L guanidine hydrochloride can cause spherical proteins to change from their natural state to the center of their transformation state. Generally, increasing the concentration value of the denaturing agent can improve the transformation level, and about 6mol/L guanidine hydrochloride can completely change the protein to its transformation Estado . El clorhidrato de guanidina tiene una capacidad de desnaturalización más fuerte que la urea debido a sus propiedades catiónicas . Algunas proteínas esféricas no pueden transformarse por completo incluso en una solución de 8 mol/l de urea, que generalmente existen en una tensión irregular (completamente transformada) en una solución de 8 mol/l guanídine hydrochloride}}}}}}}}
Solubilidad: la solubilidad de la urea es más lenta y débil que la del clorhidrato de guanidina, con una solubilidad de 70%~ 90%. Cuando la urea tiene un tiempo de eficacia más largo o una temperatura más alta, sin embargo, tiene el cianato, que decora los grupos hidroxilo de las proteínas recombinantes de los activos a través de los enlaces cvalentes {3. de no ser débil en electrolitos, neutralización y bajo costo; El clorhidrato de guanidina tiene una solubilidad de más del 95% y un efecto de fusión rápido sin causar la decoración del enlace covalente de las proteínas recombinantes de activos . Sin embargo, tiene desventajas como un costo más alto en comparación con la urea, la asentamiento fácil bajo las normas ácidas y alcalinas, y el impacto potencial en los experimentos post hoc .}}}}
En general, como los reactivos experimentales comunes en los procesos de desnaturalización de proteínas, las ventajas y desventajas del clorhidrato de guanidina y la urea son las siguientes: el clorhidrato de guanidina tiene una solubilidad y transferibilidad relativamente fuertes, lo que hace que sea menos probable que cause una decoración de enlaces covalentes de las proteínas recombinantes .}, sin embargo, ha aumentado el costo, tal como el aumento de los vínculos covalentes, el asentamiento de las proteínas de recombinantes ., lo que ha aumentado, al mismo tiempo, al mismo tiempo, al mismo tiempo, lo que ha aumentado, al mismo tiempo, lo que ha aumentado a los que aumentan el costo de los accesorios. estándares e impacto en el análisis de cromatografía de intercambio de iones de proteínas; La urea tiene una solubilidad relativamente pobre, pero tiene ventajas, como no ser un electrolito débil, ser neutral, bajo costo y no hacer que muchas proteínas se asienten después de que el replegamiento de proteínas . en experimentos específicos, los investigadores científicos deben seleccionar en base a los estándares y objetivos para obtener los mejores resultados experimentales {}}}}